Calnexin

Calnexin
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	572 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	single pass Membranprotein
Kofaktor	Ca²⁺
Bezeichner
Gen-Name	CANX
Externe IDs	OMIM: 114217 UniProt: P27824
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten^[1]
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	821	12330
Ensembl	ENSG00000127022	ENSMUSG00000020368
UniProt	P27824	P35564
Refseq (mRNA)	NM_001024649	NM_001110499
Refseq (Protein)	NP_001019820	NP_001103969
Genlocus	Chr 5: 179.68 – 179.73 Mb	Chr 11: 50.29 – 50.33 Mb
PubMed-Suche	821	12330

Calnexin ist ebenso wie sein Homolog Calreticulin ein Lektin des Endoplasmatischen Retikulums (ER). Calnexin ist bereits bei den einfachsten Eukaryoten zu finden. Es zählt zu den Chaperonen.

Es liegt membrangebunden vor (im Unterschied zum löslichen Calreticulin). Die Aktivität beider Proteine ist abhängig von Calcium-Ionen, die im ER in hoher Konzentration vorliegen. Calnexin und Calretikulin erkennen beide bestimmte Zuckerreste von unvollständig gefalteten Proteinen und unterstützen sie in ihrem Faltungsprozess.

Literatur

R. Benyair, E. Ron, G. Z. Lederkremer: protein quality control, retention and degradation at the endoplasmic reticulum. In: Int Rev Cell Mol Biol. 292, 2011, S. 197–280. doi:10.1016/B978-0-12-386033-0.00005-0. PMID 22078962.
L. E. V. Del Bem: The evolutionary history of calreticulin and calnexin genes in green plants. In: Genetica. 139 (2), 2011, S. 225–229. doi:10.1007/s10709-010-9544-y. PMID 21222018.
B. Kleizen, I. Braakman: Protein folding and quality control in the endoplasmic reticulum. In: Curr. Opin. Cell Biol. 16 (4), 2005, S. 343–349. doi:10.1016/j.ceb.2004.06.012. PMID 15261665.
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Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage. John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X.
Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage. Taylor & Francis, 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.