Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa

Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.2.4.2
Número CAS 9031-02-1
              
Ontología génica
Actividad enzimática AmiGO / EGO
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
  • v
  • t
  • e
[editar datos en Wikidata]
A-cetoglutarato deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolos OGDH (HGNC: 8124) E1k
Identificadores
externos
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 1.2.4.2
Locus Cr. 7 p13-p11.2
              
Ontología génica
Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
4967
UniProt
Q02218 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_002541 n/a
PubMed (Búsqueda)
[3]


PMC (Búsqueda)
[4]
  • v
  • t
  • e
[editar datos en Wikidata]

La enzima Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa u oxoglutarato deshidrogenasa (succinil transferidora), EC 1.2.4.2 Archivado el 28 de agosto de 2008 en Wayback Machine., cataliza la siguiente reacción utilizando como cofactor la tiamina difosfato.

2-oxoglutarato + (dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa) lipoil-lisina {\displaystyle \rightleftharpoons } (dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa) S-succinildihidrolipoil-lisina+ CO2

Esta enzima está presente en la matriz mitocondrial y forma parte del complejo multienzimático 2-oxoglutarato deshidrogenasa en la que múltiples copias de la alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (E1) están unidas a un núcleo de moléculas de la dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (E2) que a su vez también se une a varias moléculas de la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). La alfa-cetoglutarato deshidrogenasa no actúa sobre lipoamidas o lipoil-lisinas libres. El complejo 2-oxoglutarato deshidrogenasa cataliza la conversión global del 2-oxoglutarato a succinil-CoA y dióxido de carbono (quinta reacción del ciclo de Krebs).

Enlaces externos

  • NiceZyme Archivado el 28 de agosto de 2008 en Wayback Machine. (en inglés).

Véase también

Control de autoridades
  • Proyectos Wikimedia
  • Wd Datos: Q309518
  • Identificadores médicos
  • MeSH: D007655
  • UMLS: C0022626
  • Wd Datos: Q309518