Pyrococcus furiosus

Pyrococcus furiosus
Pyrococcus furiosus
Rendszertani besorolás
Domén: Archaea Ország: Euryarchaeota Törzs: Euryarchaeota Osztály: Thermococci Rend: Thermococcales Család: Thermococcaceae Nemzetség: Pyrococcus Faj: P. furiosus
Tudományos név
''Pyrococcus furiosus'' Erauso et al. 1993
Hivatkozások
A Wikifajok tartalmaz Pyrococcus furiosus témájú rendszertani információt. A Wikimédia Commons tartalmaz Pyrococcus furiosus témájú kategóriát.

A Pyrococcus furiosus a Thermococcaceae családba tartozó extremofil Archaea faj. Az archeák – ősbaktériumok – egysejtű, sejtmag nélküli prokarióta szervezetek. Hipertermofilként osztályozható, mivel extrém magas hőmérsékleten növekszik a legjobban; magasabban mint amit a termofilek preferálnak. Figyelemre méltó, hogy az optimális növekedési hőmérséklete 100 °C (ami elpusztítja a legtöbb élőlényt), és egyike azon kevés szervezeteknek, amik rendelkeznek az aldehid-ferredoxin-oxidoreduktáz nevű enzimmel – ami volfrámot tartalmaz, és ami ritkán található meg a biológiai molekulák között.

Tudományos neve

A Pyrococcus görögül azt jelenti hogy tűzgolyó; utalva arra, hogy gömb alakú és képes 100 °C körül növekedni. A faj nevében a furiosus latinul azt jelenti hogy rohanó, utal a duplikációs idejére és a gyors úszására.^[1][2]

Felfedezése

Először egy anaerob geotermikusan fűtött 90-100 °C-os hőmérsékletű tengeri üledékben izolálták a Porto Levante tengerparton, Vulcano-szigeten, Olaszországban. Először Dr. Karl Stetter a Regensburgi Egyetemen Németországban, és kollégája, Dr. Gerhard Fiala írta le 1986-ban.^[1]

Leírása

Duplikációs ideje híresen gyors, 37 perc optimális körülmények között. Nagyjából szabályos gömb alakú, 0,8-1,5 μm átmérőjű, ostorai a sejt egyik pólusán helyezkednek el. Sejtjeit glikoprotein borítja.

70-103 °C között növekszik, optimális érték 100 °C. pH 5-9 között növekszik, optimális érték 7. Jól növekszik élesztőkivonattal, maltózzal, cellobiózzal, β-glükánokkal, keményítővel, és fehérje forrásokkal (tripton, pepton, kazein, és húskivonat). Nem vagy lassan növekszik a következő anyagokkal: aminosavak, szerves savak, alkoholok, és a legtöbb szénhidráttal (beleértve a glükózt, a fruktózt, a laktózt, és a galaktózt). Az anyagcseretermékei hidrogén és szén-dioxid. A hidrogén jelenléte súlyosan gátolja a növekedését és az anyagcseréjét, ezt a hatást meg lehet kerülni ha ként adnak a környezetéhez. Jelen esetben a H₂S-ot anyagcsere folyamatokon keresztül állítja elő. Sok más hipertermofillel ellentétben a növekedése nem függ a kéntől.

Továbbá nevezetes szokatlan és érdekes egyszerű légzőrendszeréről, ami energiát állít elő hogy protont hidrogén gázzá redukál, és ezzel az energiával egy elektrokémiai gradienst hoz létre a sejtmembránon keresztül az ATP szintézishez. Egy ilyen rendszer lehet a mai magasabb rendű szervezetek légzőrendszereinek egy nagyon korai evolúciós előfutára.^[3]

Egy DNS-polimerázt fedeztek fel a P. furiosusban ami nem áll kapcsolatban más ismert DNS-polimerázokkal, mivel nem találtak jelentős szekvencia homológiát a két fehérje és az egyéb ismert DNS-polimerázok között. Ez a DNS-polimeráz erős 3'-5 'exonukleáz-aktivitással, és egy templát-primer preferenciával rendelkezik, amely jellemző egy replikatív DNS-polimerázra, a vezető tudósok szerint ez az enzim lehet a P. furiosus replikatív DNS-polimeráza. Ezek az enzimek tanulmányozása lehetővé tenné az archeák DNS-replikációjának átfogóbb megértését.^[forrás?]

Használata

Az enzimjei extrém termostabilak. Emiatt DNS-polimerázát (ami ismert Pfu-DNS-polimeráz néven is) használják a polimeráz-láncreakció (PCR) DNS-amplifikációs folyamatban.

Diolok termelése

Az egyik gyakorlati alkalmazási módja diolok termelése különböző ipari folyamatokban. Lehetséges használni az enzimjeit olyan iparágakban mint az élelmiszer-, a gyógyszer-, és a vegyszeripar ahol alkohol-dehidrogenáz szükséges az enantio- és diasztereomertiszta diolok termeléséhez. A hipertermofilektől például a P. furiosustól származó enzimek jól használható a laboratóriumi folyamatokban mert viszonylag ellenálló: általában jól működnek magas hőmérsékleten és nagy nyomáson valamint a vegyi anyagok magas koncentrációja mellett.

A természetes eredetű enzimek laboratóriumi használatához gyakran meg kell változtatni a genetikai állományát. Ellenkező esetben a természetben előforduló enzimeket nem lehet hatékony használni a mesterségesen indukált eljárásban. Bár a P. furiosus enzimjei optimálisan magas hőmérsékleten működnek, a tudósok nem feltétlenül akarnak 100 °C-on elvégezni egy eljárást. Tehát ebben az esetben egy specifikus enzimet az AdhAt szereznek a P. furiosustól és különböző mutációkat okoznak rajta a laboratóriumban annak érdekében hogy egy megfelelő alkohol-dehidrogenázt használhassanak a mesterséges folyamatokban. Ez lehetővé tette a kutatóknak hogy egy mutáns enzimet szerezzenek, ami képes hatékonyan működni alacsonyabb hőmérsékleten és fenntartani a termelékenységet.

Növényekben

Egy bizonyos P. furiosusban kifejezett gén a növényekben azokat tartósabbá teheti azáltal, hogy növeli a hőtoleranciát. A környezeti stresszhatásokra válaszul például hőexpozíció, a növények reaktív oxigénszármazékokat termelnek, ami sejthalált eredményezhet. Ha ezeket a szabad gyököket eltávolítják, az késlelteti a sejthalált. A növényekben a szuperoxid-diszmutázok távolítják el a szuperoxid anion gyököket a sejtekből, de ezen enzimek növekvő mennyiségének és aktivitásának fenntartása nehéz és nem a leghatékonyabb módja annak, hogy nagyobb tartósságot adjon a növényeknek.

Az oxigénszint gyorsan csökkenthető a növényekben, ha P. furiosusból származó szuperoxid-reduktázokat helyeznek beléjük. Ezt a módszert a tudósok a lúdfűt használva tesztelték. Az eljárás eredményeként a sejthalál a növényekben ritkábban fordul elő, következésképpen csökkenti a környezeti stresszre adott reakció súlyosságát. Ez növeli a növények túlélését, jobban ellenállnak a fénynek, a vegyi anyagoknak és a hőstressznek.

Ezt a tanulmányt fel lehetne használni kiindulási pontként, hogy olyan növényeket hozzanak létre, amik képesek túlélni extrém éghajlaton más bolygókon, például a Marson. Ha más növényfajokba több extremofilektől, például a P. furiosustól származó enzimet tennének, lehetséges lenne nagyon rezisztens fajok létrehozása.

Aminosavak kutatása

Összehasonlítva a P. furiosust rokonával, a Pyrococcus abyssival, a tudósok próbálták meghatározni az összefüggést bizonyos aminosavak és bizonyos nyomás között a különböző fajokban. A P. furiosus nem barofil, míg P. abyssi az, ami azt jelenti, hogy optimálisan nagyon nagy nyomáson funkcionál. Két hipertermofil faj archaea használata csökkenti a környezeti hőmérséklet okozta eltérések lehetőségét, lényegében csökkenti a kísérleti modell változóit.

Amellett, hogy információt ad bizonyos aminosavak barofilitásáról, a kísérlet betekintést nyújt a genetikai kód és szervezeti hatások eredetére. Továbbá megállapították, hogy a poláris és a kisebb aminosavak nagyobb valószínűséggel barofilak. A két archaea összehasonlításából arra a következtetésre jutottak, hogy a genetikai kód valószínűleg strukturált volt, nagy hidrosztatikus nyomás alatt, és hogy a hidrosztatikai nyomás nagyobb befolyással volt a genetikai kód meghatározásában, mint a hőmérséklet.

Szerepe az űrkutatásban

Mivel ellenáll a nagy hőmérséklet-változásoknak (100+ °C), ezért használják a Marson üvegházi termesztésre alkalmas növények utáni biomérnöki kutatásban. A kutatásba beletartozik egy Pyrococcus furiosus gén lúdfűbe helyezése.

Genom szerkezete

A teljes genomját 2001-ben szekvenálták a University of Maryland Biotechnology Institute tudósai. A genomja 1908 kilóbázis méretű, és 2065 fehérjét kódol.

Források

• Robb, F. T. (2001. május 20.). „Genomic sequence of hyperthermophile, Pyrococcus furiosus: implications for physiology and enzymology”. Methods in Enzymology 330, 134–57. o. DOI:10.1016/S0076-6879(01)30372-5. PMID 11210495.  
• Machielsen, R. (2008. május 20.). „Laboratory evolution of Pyrococcus furiosus alcohol dehydrogenase to improve the production of (2S,5S)-hexanediol at moderate temperatures”. Extremophiles 12 (4), 587–594. o. DOI:10.1007/s00792-008-0164-8.  
• Im, Y.J. (2009. május 20.). „Expression of Pyrococcus furiosus Superoxide Reductase in Arabidopsis Enhances Heat Tolerance”. Plant Physiology 151 (2), 893–904. o. DOI:10.1104/pp.109.145409.  
• Di Giulio, M. (2005. május 20.). „A comparison of proteins from Pyrococcus furiosus and Pyrococcus abyssi: barophily in the physicochemical properties of amino acids and in the genetic code”. Gene 346, 1–6. o. DOI:10.1016/j.gene.2004.10.008. PMID 15716096.  
• Uemori, T. (1997. május 20.). „A novel DNA polymerase in the hyperthermophilic archaeon, Pyrococcus furiosus: gene cloning, expression, and characterization”. Genes to Cells 2 (8), 499–512. o. DOI:10.1046/j.1365-2443.1997.1380336.x.  
• Karen Miller: Prozac for Plants. National Space Science Data Center. NASA, 2005. augusztus 5. [2009. június 28-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2015. július 28.)

További információk

• (2014. július 11.) „Intact Functional Fourteen-subunit Respiratory Membrane-bound [NiFe-Hydrogenase Complex of the Hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus]”. Journal of Biological Chemistry 289 (28), 19364–19372. o. DOI:10.1074/jbc.M114.567255. (Hozzáférés: 2014. november 13.)  
• Dong, Qing (2014. május 20.). „Characterization of an extremely thermostable but cold-adaptive beta-galactosidase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus for use as a recombinant aggregation for batch lactose degradation at high temperature”. Journal of Bioscience and Bioengineering 117 (6), 706–710. o. DOI:10.1016/j.jbiosc.2013.12.002.  
• (2014. július 1.) „Mannosylglycerate and Di-myo-Inositol Phosphate Have Interchangeable Roles during Adaptation of Pyrococcus furiosus to Heat Stress”. Applied and Environmental Microbiology 80 (14), 4226–4233. o. DOI:10.1128/AEM.00559-14.  
• (2014. május 27.) „DNA polymerase hybrids derived from the family-B enzymes of Pyrococcus furiosus and Thermococcus kodakarensis: improving performance in the polymerase chain reaction”. frontiers in MICROBIOLOGY. DOI:10.3389/fmicb.2014.00224.  
• (2014. szeptember 19.) „Transcription Start Site Associated RNAs (TSSaRNAs) Are Ubiquitous in All Domains of Life”. PLoS One 9 (9), e107680. o. DOI:10.1371/journal.pone.0107680. (Hozzáférés: 2014. november 13.)