Michaelis-Menten-kinetikk

Michaelis–Menten metning kurve for et enzym reaksjon som viser forholdet mellom underlaget konsentrasjon og reaksjonsevne pris.

Michaelis–Menten kinetikk er en av de mest kjente modeller av enzymkinetikk innenfor biokjemi. Den er oppkalt etter den tyske biokjemiker Leonor Michaelis og den kanadisk legen Maud-Menten. Modellen tar form av en ligning som beskriver raten av enzymatiske reaksjoner, ved å forbinde reaksjonsfarten  (rate for dannelse av produktet, [ P ] {\displaystyle [P]} ) til [ S ] {\displaystyle [S]} som er konsentrasjonen av et substrat S. Formelen er gitt ved {\displaystyle } {\displaystyle } {\displaystyle }

v = d [ P ] d t = V m a k s [ S ] k M + [ S ] {\displaystyle v={\frac {d[P]}{dt}}={\frac {V_{maks}{[S]}}{k_{\mathrm {M} }+[S]}}} {\displaystyle }

Denne ligningen kalles Michaelis–Menten-ligningen. Her er  {\displaystyle } maksimal hastighet som oppnås i systemet, ved mette substrat konsentrasjon. Michaelis konstant {\displaystyle } er substrat konsentrasjonen når reaksjonshastigheten er halvparten av maksimal reaksjonshastighet {\displaystyle } .[1] Biokjemiske reaksjoner som involverer et enkelt substrat er ofte antatt å følge Michaelis–Menten kinetikk, uten hensyn til modellens underliggende forutsetninger.

Referanser

  1. ^ «Substrate Concentration (Introduction to Enzymes)». 
Oppslagsverk/autoritetsdata
Encyclopædia Britannica