Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)

Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)
Identifikatori
EC broj1.1.1.42
CAS broj9028-48-2
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Izocitrat dehidrogenaza (NADP+) (EC 1.1.1.42, oksalosukcinatna dekarboksilaza, oksalsukcinska dekarboksilaza, izocitratna (NADP) dehidrogenaza, izocitratna (nikotinamid adenin dinukleotid fosfat) dehidrogenaza, NADP-specifična izocitratna dehidrogenaza, NADP-vezana izocitratna dehidrogenaza, NADP-zavisna izocitratna dehidrogenaza, NADP isocitratna dehidrogenaza, izocitratna dehidrogenaza (NADP zavisna), NADP-zavisna isocitratna dehidrogenaza, trifosfopiridin nukleotid vezana izocitratna dehidrogenaza - oksalosukcinatna karboksilaza, NADP+-vezana izocitratna dehidrogenaza, NADP+-ICDH, NADP+-IDH, IDP, IDP1, IDP2, IDP3) je enzim sa sistematskim imenom izocitrat:NADP+ oksidoreduktaza (dekarboksilacija).[1][2][3][4][5][6][7][8][9] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

izocitrat + NADP+ {\displaystyle \rightleftharpoons } 2-oksoglutarat + CO2 + NADPH + H+ (overall reakcija)
(1a) izocitrat + NADP+ {\displaystyle \rightleftharpoons } oksalosukcinat + NADPH + H+
(1b) oksalosukcinat {\displaystyle \rightleftharpoons } 2-oksoglutarat + CO2

Za aktivaciju su neophodni Mn2+ ili Mg2+. Za razliku od EC 1.1.1.41, izocitratne dehidrogenaze (NAD+), ovaj enzim može da koristiti oksalosukcinat kao supstrat. Kod eukariota, izocitrat dehidrogenaza postoji u dve forme: enzim vezan za NAD+ koji je prisutan samo u mitohondrijama i ispoljava alosterna svojstva, i nealosterni, NADP+-vezani enzim koji je prisutan u mitohondrijama i u citoplazmi. Enzimi pojedinih vrsta takođe mogu da koriste NAD+, ali funkcionišu znatno sporije.

Reference

  1. ^ Agosin, M.U. & Weinbach, E.C. (1956). „Partial purification and characterization of the isocitric dehydrogenase from Trypanosoma cruzi”. Biochim. Biophys. Acta. 21: 117—126. PMID 13363868. 
  2. ^ Moyle, J. & Dixon, M. (1956). „Purification of the isocitrate enzyme (triphosphopyridine nucleotide-linked isocitrate dehydrogenase-oxalosuccinate carboxylase)”. Biochem. J. 63: 548—552. PMID 13355848. 
  3. ^ Plaut, G.W.E. (1963). „Isocitrate dehydrogenases”. Ур.: Boyer, P.D., Lardy, H.; Myrb; auml; ck, K. The Enzymes. 7 (2nd изд.). New York: Academic Press. стр. 105—126. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак уредника (веза)
  4. ^ Siebert, G., Dubuc, J., Warner, R.C. and Plaut, G.W.E. (1957). „The preparation of isocitrate dehydrogenase from mammalian heart”. J. Biol. Chem. 226: 965—975. PMID 13438885. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Vickery, H.B. (1962). „A suggested new nomenclature for the isomers of isocitric acid”. J. Biol. Chem. 237: 1739—1741. PMID 13925783. 
  6. ^ Camacho, M.L., Brown, R.A., Bonete, M.J., Danson, M.J. and Hough, D.W. (1995). „Isocitrate dehydrogenases from Haloferax volcanii and Sulfolobus solfataricus: enzyme purification, characterisation and N-terminal sequence”. FEMS Microbiol. Lett. 134: 85—90. PMID 8593959. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  7. ^ Steen, I.H., Lien, T. and Birkeland, N.-K. (1997). „Biochemical and phylogenetic characterization of isocitrate dehydrogenase from a hyperthermophilic archaeon, Archaeoglobus fulgidus”. Arch. Microbiol. 168: 412—420. PMID 9325430. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  8. ^ Koh, H.J., Lee, S.M., Son, B.G., Lee, S.H., Ryoo, Z.Y., Chang, K.T., Park, J.W., Park, D.C., Song, B.J., Veech, R.L., Song, H. and Huh, T.L. (2004). „Cytosolic NADP+-dependent isocitrate dehydrogenase plays a key role in lipid metabolism”. J. Biol. Chem. 279: 39968—39974. PMID 15254034. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  9. ^ Ceccarelli, C., Grodsky, N.B., Ariyaratne, N., Colman, R.F. and Bahnson, B.J. (2002). „Crystal structure of porcine mitochondrial NADP+-dependent isocitrate dehydrogenase complexed with Mn2+ and isocitrate. Insights into the enzyme mechanism”. J. Biol. Chem. 277: 43454—43462. PMID 12207025. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Isocitrate+dehydrogenase+(NADP+) на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
1.1.1: NAD/NADP akceptor
1.1.2: citohromni akceptor
  • D-laktat dehidrogenaza (citohrom)
  • D-laktat dehidrogenaza (citohrom c-553)
  • Manitol dehidrogenaza (citohrom)
1.1.3: kiseonični akceptor1.1.4: disulfid kao akceptor
  • Vitamin-K-epoksid reduktaza
  • Vitamin-K-epoksid reduktaza (varfarin-nesenzitivna)
1.1.5: hinon/slični akceptori
1.1.99: drugi akceptori
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija
Нормативна контрола Уреди на Википодацима
  • Енциклопедија Британика
    • 2